O-antigenpolysackaridkedjan ansluter till kärnregionen av lipid A vid den periplasmatiska ytan av cellmembranet för att bilda en komplett lipopolysackaridmolekyl. Överföringen av lipopolysackaridmolekyler från det periplasmatiska utrymmet till det yttre membranet, men mekanismen för dess presentation i det yttre membranet är fortfarande oklar. Det spekuleras att det kan uppnås genom "Bayer-bryggan" vid fästställena för de inre och yttre membranen.

Waal (Rfal) är det enda enzym som är känt för att vara relaterat till länkreaktionen. Waal kan effektivt koppla polymerer med stor relativ molekylvikt eller oligomerer med liten relativ molekylvikt till kärnregionen av lipid A. Den grundläggande egenskapen för länkningsreaktionen är att den är konservativ och inte beror på O-antigensyntesvägen. O-antigenet som syntetiseras av olika bakterier på olika sätt kan effektivt kopplas ihop och uttryckas på cellytan, vilket också är grunden för forskningen och uttrycket av heterologt O-antigen från genteknikstam Escherichia coli K-12.

Den primära strukturen hos Escherichia coli K-12 och Salmonella typhimurium Waal har ingen uppenbar likhet. Även om båda innehåller flera transmembrana domäner, är deras hydrofoba profiler uppenbarligen lika, men deras funktioner kan inte vara komplementära. Den effektiva aktiviteten av varje Waal-enzym kan kräva koordinering av Waak (dvs. Rfak), vilket indikerar att den specifika kärnstrukturmodifieringen eller (och) den specifika interaktionen mellan Waal- och Waak-protein kan krävas för aktiviteten av varje Waal-enzym. På cellytan kan O-antigen existera endast i form av bindning med lipid A-kärna (såsom Salmonella typhimurium), eller i sättet att binda med eller utan lipid A-kärna. Den senare representeras av O-antigenet från Vibrio cholerae O139. Det finns bara en kort (enkel upprepad enhet) oligosackarid kopplad till kärnan, och kapselpolysackariden med en stor relativ molekylvikt (ej ansluten till kärnan) innehåller samma repeterande enhetsstruktur.