LBP (lipopolysaccharide-bindende protein) är ett glykoprotein med en relativ molekylvikt på 60000. Dess proteinstruktur är en enkelkedjig polypeptid med en relativ molekylvikt på 5000. Den genomgår en glykosyleringsreaktion i Golgi-kroppen och utsöndras i blodet efter mognad för att bli ett glykoprotein. LBP är inte värmebeständig och dess aktivitet är vanligtvis stabil vid 50 ℃, och cirka 50 % av dess aktivitet går förlorad mellan 53 och 56 ℃. När musserum eller ren LBP från mus värmdes till 59 ℃ förlorades aktiviteten helt. Mänsklig plasma är känslig för värme. Den vanligaste metoden att inaktivera komplement (56 ℃, 30 min) kan leda till 70 % förlust av biologisk aktivitet av LBP.

För närvarande har det klargjorts att aminosyrasekvensen för humant LBP-protein är en mogen proteinpolypeptidkedja som består av en signalsekvenspeptid med 25 aminosyrarester och 452 aminosyrarester. Det finns fyra cysteiner och fem glykosyleringsbindningsställen på polypeptidkedjan, vilka är belägna på 275~277, 325~327, 330~332361~363 respektive 369~371 platser i polypeptidkedjan. Proteinstrukturen hos kanin LBP är mycket lik den hos människor. Den är också sammansatt av en hydrofob polypeptidkedja som består av 26 aminosyrarester och en proteinpolypeptidkedja som består av 456 aminosyrarester. Dess aminosyrasekvens är mycket homolog med den hos människor, med 69 % av samma aminosyrasekvens; Nukleotidsekvensen är 78 % konsistent, men innehåller bara 2 cysteiner och 3 glykosyleringsbindningsställen, som är belägna på 275~277, 325~327 respektive 361~363 ställen. Den kemiska rumsliga konformationen av LBP är fortfarande oklar, vilket kan likna BPI (baktericida/permeabilitetsförbättrande protein).