För närvarande tror man att efter att LPS kommer in i värdblodet, kombineras det huvudsakligen med det lipopolysackaridbindande proteinet (LBP) i värdblodet. Huvudfunktionen hos LBP är att dissociera LPS-aggregationen i blodet till LPS-monomerer, påskynda kombinationen av monomeren LPS och CD14, spela rollen som lipid-shuttle och presentation och ha en katalytisk funktion.

LBP har en hög affinitet för fri grov LPS, slät LPS och LPS på cellmembranet hos gramnegativa bakterier. Det är lätt att binda med LPS och delta i aktiveringseffekten av LPS, så heter det. LBP kan reglera partiklar som innehåller LPS och kompletta gramnegativa bakterier och förmedla bindningen av belagda partiklar till makrofager, vilket bidrar till fagocytos av makrofager. Den negativt laddade fosfatradikalen i LPS-molekylen kan kombineras med de relaterade domänerna av positivt laddade proteiner i LBP och BPI (baktericida/permeabilitetshöjande protein) och har kompatibiliteten av rumslig konformation. LBP upptäcktes och isolerades först av den amerikanske forskaren Tobias 1986 från kaninserum under den akuta reaktionsperioden av endotoxemi. Lei et al. isolerade även LBP från råttor 1988; Nästa år Robert et al. isolerade och erhöll LBP-molekyler från människor och andra djur.